일반화학실험 단백질풀림 예비보고서

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목차

1. 실험목표
2. 이론
3. 기구 및 시약
4. 실험 방법
5. 실험전 예비보고서

본문내용

단백질은 아미노산들로 이루어진 고분자, 각 아미노산 잔기는 펩타이드 결합에 의해서 긴 사슬로 연결되어 있다. 이것을 polypeptide chain이라고 한다. 자연계에는 약 20종의 아미노산이 있다.
단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차가 있다. 단백질의 3차원 구조는 아미노산들의 여러 가지 상호작용들의 미세한 균형에 의해서 결정된다. 단백질의 성질과 기능은 대체로 3차원 구조에 의하여 결정된다.
단백질, 효소, DNA 또는 RNA와 같은 생체 고분자들(biological macromolecules)에서 볼 수 있는 한 가지 특징은 분자의 구조(structure)와 생체 기능(function) 사이에 아주 밀접한 상관관계가 있다는 것이다. 이들 생체 분자가 완전한 활성이나 기능을 갖기 위해서는 특정한 고유 형태(native conformation)로 접히거나(folded) 쌓여야(packed) 한다. 예를 들면, 효소에 단백질의 구조를 풀리게(unfolded) 할 수 있는 변성제(denaturant)를 어느 특정한 농도 이상으로 가하면 효소의 활동도는 급격하게 감소하는 것을 볼 수 있다.
단백질 풀림 또는 변성은 단백질의 교유형태를 유지하는 약한 힘들 사이의 균형을 변형시키면 단백질 구조는 더 높은 엔트로피를 가진 무작위적인 형태로 풀린다. 변성제는 단백질을 원래의 고유 형태로부터 변화하게 하는 물질이다.
이처럼 생체 분자에서 분자의 기능이나 역할은 그 구조와 별개로 생각할 수 없고, 분자의 구조의 변화는 직접적으로 기능과 활성도의 변화를 초래한다. 따라서 생체 분자들이 활성도를 지니는 고유의 삼차원적인 구조를 갖도록 조절하는 여러 요인들, 특히 분자 내 상호작용(intramolecular interactions)에 대한 이해는 생체 분자의 기능과 그 작용 메카니즘을 이해하는데 필수적이다.

참고 자료

없음